El Dr. Javier Pizarro y su equipo nos comparten este artículo
Las células de nuestro organismo están constituidas de un cito-esqueleto formado por filamentos de la molécula actina. Existen varios reguladores celulares que favorecen la primera etapa de la formación de los filamentos de actina (esta etapa se conoce como‘nucleación’) y el primero de estos reguladores en ser descubierto en 1997 es un complejo molecular de 7 subunidades conocido como Arp2/3.
Este complejo juega funciones vitales en el crecimiento y movimiento de las células, pero algunos patógenos se aprovechan de esta función para favorecer su internalización y su crecimiento dentro de nuestros propios tejidos. Este es el caso del patógeno bacteriano Listeria monocytogenes, el cual utiliza al complejo Arp2/3 para deformar la membrana plasmática de las células humanas y entrar en ellas; posteriormente, Listeria utiliza de nuevo este complejo para moverse libremente en el interior de las células gracias a la formación de una estructura conocida como ‘cometa’ de actina que propulsa a las bacterias intracelulares.
Inicialmente se pensaba que la actividad de este complejo requería obligatoriamente la presencia de las 7 subunidades que se habían identificado hasta el momento. Un artículo del equipo del Dr. Javier Pizarro-Cerdá (Academia Nacional de Ciencias de Costa Rica e Instituto Pasteur, Francia) publicado el 19 de Mayo en la revista de libre acceso mBio (http://mbio.asm.org/lens/mbio/6/3/e00598-15 [1]) indica la existencia de ‘diversos complejos Arp2/3’ que son utilizados por Listeria en las diferentes etapas de la infección: para la entrada celular, el complejo puede realizar sus funciones en ausencia de las subunidades p16 y p20, requiriendo la presencia de la subunidad p41A, mientras que para el proceso de movimiento intracelular, la subunidad p16 es innecesaria y la subunidad p41B reemplaza a la subunidad p41A. Este resultado es de importancia en biología celular, puesto que indica que diversas celulares funciones básicas como la adhesión entre células de un tejido o la ingesta de alimentos ‘moleculares’ podrían igualmente requerir la función de complejos Arp2/3 compuestos por diferentes subunidades reguladoras.
En el mismo número de la revista mBio, un trabajo colaborativo entre el equipo del Dr. Pizarro-Cerdá y el equipo de la Dra. Patricia Doublet en el Centro Internacional de Infecciología de Lyon demuestra que otro patógeno bacteriano, Legionella pneumophila, inhibe por el contrario la función del complejo Arp2/3 para impedir que Compartimentos de degradación puedan alcanzar a la bacteria (http://mbio.asm.org/lens/mbio/6/3/e00354-15 [2]).
En efecto, Legionella secreta una proteína llamada LegK2 que agrega un grupo fosfato a la subunidad p41B (también conocida como ArpC1B) y a la subunidad Arp3, inactivando por un mecanismo desconocido hasta ahora la función del complejo.